PESQUISA RECICLAGEM

Enzima que digere plástico pode impulsionar a reciclagem

Ainda é uma pesquisa embrionária, mas indica um caminho para reduzir o grave problema da poluição causada pelas toneladas de resíduos de plástico (Fonte: Reprodução/Getty Images)

Um milhão de garrafas de plástico são vendidas a cada minuto. Do material reciclado apenas uma pequena fração é utilizada na fabricação de novas garrafas, porque é difícil reciclar o polietileno de tereftalato (PET), o polímero usado na produção das garrafas de plástico. Uma maneira de decompor sua estrutura química facilitaria o trabalho de reutilização em produtos de alta qualidade.

Mas um artigo recém-publicado na revista científica Proceedings of the National Academy of Sciences por John McGeehan, da Universidade de Portsmouth, no Reino Unido, e seus colegas, descreveu as propriedades de uma enzima chamada PETase que decompõe o PET. Os pesquisadores também relataram como criaram uma mutação dessa enzima que consome o plástico com mais rapidez do que a versão original, o que indica a possibilidade de utilizá-la no futuro na reciclagem industrial.

Em 2016, cientistas descobriram a bactéria Ideonella sakaiensis 201-F6 em uma fábrica de reciclagem de garrafas PET em Sakai, no Japão. Essa bactéria se alimenta do plástico PET usado na fabricação de garrafas e o divide em mono (2-hidroxietilo) tereftalato (MHET). Em seguida, outra enzima decompõe o MHET em ácido tereftálico e etilenoglicol. Essa bactéria usa essas substâncias químicas como fonte de alimentos. Curiosos, os pesquisadores examinaram a estrutura de uma das enzimas dessa bactéria chamada PETase, que segundo eles, era uma evolução de enzimas que dividem a estrutura química da cutina, uma substância graxa presente nas células epidérmicas das plantas.

Nessa análise constataram que a bactéria I. sakaiensis digere o PET devagar demais para uso industrial. Então, McGeehan e seus colegas compararam a sequência do DNA da PETase com o da cutina e verificaram que havia algumas diferenças. Com base nesse estudo, eles criaram novas versões da PETase com mais aminoácidos para que se assemelhassem à estrutura da cutina. O experimento foi bem-sucedido e a enzima mutante com dois aminoácidos consumiu o PET 20% mais rápido.

A equipe modificou a estrutura química da enzima com o uso da cristalografia de proteínas, uma técnica que tira fotos detalhadas de uma molécula bombardeando cristais com a máquina Diamond Light Source, que produz raios X extremamente fortes. Em seguida, por meio da modelagem computacional examinaram como a molécula da PET modificada se inseria na região da enzima onde a reação química que decompõe o plástico ocorre. A enzima com dois aminoácidos adaptou-se melhor à região de decomposição do plástico do que a versão original.

Ainda é uma pesquisa embrionária, mas indica um caminho para reduzir o grave problema da poluição causada pelas toneladas de resíduos de plástico jogados nos oceanos, rios, aterros sanitários etc. e que sobrevivem centenas de anos.The Economist

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